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第D0014版:科教·发现新闻
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2007年7月31日     收藏 打印 推荐 朗读 评论 更多功能 
“蛋白质研究先驱”走了
《科学》发文追念前主编丹尼尔
一生发表400多篇论文,无人能及
  ■本报通讯员 项芳丽 陈瑶

  

  权威的《科学》杂志近来可谓遭遇多事之秋,继现总编唐纳德·肯尼迪宣布即将退休之后,1985~1995年间担任主编、被誉为“蛋白质研究先驱”的著名生物化学家丹尼尔·考斯兰特(Daniel E. Koshland)于7月23日因中风逝世,享年87岁。近日,《科学》杂志和美国科学促进会(AAAS)发表悼文,回顾了这位科学巨人辉煌的一生。

  促进《科学》杂志全球化

  考斯兰特早年获得美国芝加哥大学化学博士学位后,在哈佛大学从事博士后研究工作;二战期间担任“曼哈顿计划”(利用核裂变反应来研制原子弹的一个项目)的主管,进行钚元素的纯化;1951年进入布鲁黑文国家实验室,1965年加入加州大学伯克利分校,成为了生物化学系主任和生物学顾问委员会主席。1967年,考斯兰特提出了著名的“诱导契合学说”,彻底改变了科学家对蛋白酶和荷尔蒙作用等一系列生理过程的理解和研究方式。终其一生,他共发表了400多篇论文,这一数字至今无人能及。

  除学术成就外,考斯兰特在担任《科学》杂志主编期间也留下了光辉的一笔。他审查并革新了同行评议制度,建立了评审委员会,在欧洲乃至全世界范围内设立了新的办事处,促进了《科学》杂志的全球化进程。

  提出“诱导契合学说”

  丹尼尔·考斯兰特提出的“诱导契合学说”改变了人们对蛋白质和酶作用的理解。

  先前的生物化学研究领域普遍认为,酶对于它所作用的底物有严格的选择,它只能催化一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发生生物化学反应。因此有的科学家提出,酶和底物结合时,底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就好像一把钥匙开一把锁一样。酶的这种互补形状,使酶只能与对应的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不合适的化合物,这就是“锁和钥匙学说”。

  科学家后来发现,当底物与酶结合时,酶分子上的某些集团常常发生明显的变化。另外,酶常常能够催化同一个生化反应中正逆两个方向的反应。因此,“锁和钥匙学说”把酶的结构看成是固定不变的,这是不符合实际的。酶并不事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构像发生相应变化,从而使酶和底物契合而形成酶——底物结合物。这就是考斯兰特于1967年提出的“诱导契合学说”。

  人格魅力闪烁光芒

  丹尼尔·考斯兰特的辞世,不仅对科学界是一个巨大的损失,也让他曾经的同事和朋友们哀伤不已。好友们纷纷通过各种途径发表悼词寄托哀思,也让我们更了解了一个立体的科学巨人。

  现任《科学》杂志总编唐纳德·肯尼迪说:“作为一名继承者,我心存感激。我在《科学》的每个角落都能找到丹尼尔的影响……失去这样一位英雄和朋友让人难以接受。”

  高级编辑保拉在悼辞中说:“我对丹致以最深的怀念。特别怀念他在《科学》杂志任主编的最后一些日子里,还亲自挨个到办公室向曾经同事过的编辑送去亲笔写的感谢信。他送给我的感谢信我珍藏至今。丹不仅在科学成就上非常辉煌,在人格魅力上也闪烁着光芒。”

  编辑吉尔伯特则说:“我会永远都记得他有多喜欢与人就稿件进行讨论,哪怕稿件的作者是默默无名的小科学家。他不见得被你的论点说服,但总愿花时间来倾听你。”

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钱江晚报 科教·发现新闻 D0014 《科学》发文追念前主编丹尼尔 2007-7-31 48257178002CE17348257328002E5A7D[A5-项芳丽≈B1-朱国平] 2